我想同雷丢嗨呀
范文一：生化-蛋白质
蛋白质的生物合成
1·核糖体是蛋白质和rRNA 组成的复合物，分为大小两个亚基，小亚基负责解码mRNA 的信息，大亚基负责通过肽键连接氨基酸。
2·氨基酸活化过程：在氨酰-tRNA 合成酶的催化下，氨基酸的a-羧基通过与对应的tRNA 的3端高能酯键苷酸的腺羟相连。
3·mRNA 是蛋白质合成的直接模板
tRNA 是专一运送氨基酸至mRNA 并于密码子配对 rRNA 与蛋白质构成核糖核蛋白，是蛋白质合成的场所，核糖体由亚基和小亚基构成。 4·原核生物肽链合成起始的过程：原核生物 mRNA 结合在小亚基上，mRNA 起始密码子上游8-13个核苷酸处，有一个S-D 序列，它的作用是与小亚基上的16sRNA3`端序列互补，这就是核糖体结合位点。真核生物mRNA 结合小亚基需要多种起始因子，首先fmet-tRNA 只能辩人和结合于mRNA 的起始密码子AUG 上。在eIF-3与小亚基结合，eIF-2和GTP 与起始-tRNA 结合形成40S 起始复合物。在eIF-5的作用下eIF-2、3从40S 起始复合物中解离，再与大亚基结合形成80S 起始复合物。
5·原核生物肽链合成五个阶段及其功能：氨基酸的激活，起始，延长，终止和肽链释放，折叠和加工
6·肽链合成后的加工处理主要形式及其功能：变成具有三维功能和结构的蛋白质，有一个翻译后加工过程。 1 蛋白质可以自发的折叠成其三维结构。 2 蛋白质可以在伴侣蛋白的协助下折叠成三维结构 3 蛋白质有一系列修饰，如糖基化，甲基化，乙酰基化，等等 是借助于酶进行修饰。
7·新生蛋白质氨基末端的信号序列的指导蛋白质投递机制
基因调控
1·试述转录起始调节的普通模式：
A ·阻遏子在没有分子信号时结合操纵基因，外部信号分子引起阻遏子解离，造成转录开始； B ·阻遏子在信号小分子存在时结合于操纵基因，当信号分子除去时，阻遏子解离，转录开始
C ·正调节是由激活子蛋白介导的，当信号分子不在时，激活蛋白结合于上游顺序促进转录进行；当信号补加时，激活子解离转录受到抑制；
D ·激活子在信号分子存在的时候结合于上游顺序促进转录，信号分子不在时激活蛋白从DNA 上解离，转录受到抑制
2·叙述乳糖操纵子的调节机制
1 乳糖操纵子的结构
大肠杆菌的乳糖操纵子含Z 、Y 及A 三个结构基因，分别编码β-半乳糖苷酶、透酶、乙酰基转移酶，此外还有一个操纵序列O 、一个启动序列P 及一个调节基因Ⅰ。Ⅰ基因编码一种阻遏蛋白，后者与O 序列结合，使操纵子受阻遏而处于转录失活状态。在启动序列P 上游还有一个分解（代谢）物基因激活蛋白CAP 结合位点，由P 序列、O 序列和CAP 结合位点共同构成LAC 操纵子的调控区，三个酶的编码基因即由同一调控区调节，实现基因产物的协调表达。
2 阻遏蛋白的负性调节
在没有乳糖存在时，乳糖操纵子处于阻遏状态。此时，Ⅰ基因列在P 启动序列操纵下表达的乳糖阻遏蛋白与O 序列结合，故阻断转录启动。阻遏蛋白的阻遏作用并非绝对，偶有阻遏蛋白与O 序列解聚。因此，每个细胞中可能会有寥寥数分子β半乳糖苷酶、透酶生成。
当有乳糖存在时，乳糖操纵子即可被诱导。真正的诱导剂并非乳糖本身。乳糖经透酶催化、转运进入细胞，再经原先存在于细胞中的少数β -半乳糖苷酶催化，转变为别乳糖。后者作为一种诱导剂分子结合阻遏蛋白，使蛋白构型变化，导致阻遏蛋白与O 序列解离、发生转录，使β-半乳糖苷酶分子增加 1000倍。
3 CAP 的正性调节
分解代谢物基因激活蛋白 CAP 是同二聚体，在其分子内有DNA 结合区及cAMP 结合位点。当没有葡萄糖及cAMP 浓度较高时，cAMP 与CAP 结合，这时CAP 结合在乳糖启动序列附近的CAP 位点，可刺激RNA 转录活性，使之提高50倍；当葡萄糖存在时，cAMP 浓度降低，cAMP 与CAP 结合受阻，因此乳糖操纵子表达下降。
由此可见，对乳糖操纵子来说 CAP 是正性调节因素，乳糖阻遏蛋白是负性调节因素。两种调节机制根据存在的碳源性质及水平协调调节乳糖操纵子的表达。
4 对调节机制的解释
大肠杆菌根据碳源性质选择代谢方式。
倘若有葡萄糖存在时，细菌优先选择葡萄糖供应能量。葡萄糖通过降低 cAMP 浓度，阻碍cAMP 与CAP 结合而抑制乳糖操纵子转录，使细菌只能利用葡萄糖。
CAP 结合cAMP 后与乳糖操在没有葡萄糖而只有乳糖的条件下，阻遏蛋白与 O 序列解聚，
纵子的CAP 位点，激活转录，使得细菌利用乳糖作为能量来源。
范文二：生化-蛋白质
蛋白质
1.为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
答：蛋白质是生物细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命学科最基本得命题。
2.比较Gly（甘氨酸）、Pro（脯氨酸）与其他常见氨基酸结构的异同。
答：Pro是一个α-亚氨基酸，其余是α-氨基酸；Gly的α-碳原子不是手性碳原子，其余都是。
3.为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？举例说明。
答：蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高级机构和其功能密切相关。
举例：胰岛素与细胞色素C：血红蛋白异常病变-镰刀形贫血病；核糖核苷酶的变性与复性；血红蛋白的变构效应和输氧功能。
4.为什么说蛋白质水溶液是一中稳定的亲水胶体？
答：（1）球状大分子表面的水膜，将各个大分子分隔开来；
（2）各个球状大分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能相互结合成较大的颗粒。
5.什么是蛋白质变性？变性机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
答：天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起生物功能的丧失，物理、化学性质也发生改变，这种现象被称为变性。
变性机理：破坏了蛋白质分子构象中的次级键。使原来埋藏在分子内部的疏水基团大量暴露出来，使分子表面水化膜破坏，分子结合沉淀。
应用：在医疗上，利用高温高压蒸煮手术器械，用紫外线照射手术室，用75%究竟消毒手术部位的皮肤等。
6.蛋白质变性后又哪些现象出现？并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。
答：变性表现：（1）物理性质的改变：溶解度下降；（2）化学性质的改变：易被蛋白酶消化；（3）生物功能的改变：酶丧失活性、激素蛋白丧失生理调节作用、抗体失去与抗原专一结合能力。
试剂：乙醇、丙醇、尿素、重金属盐、三氯醋酸等。
范文三：生化习题蛋白质
生 化 习 题
（一）选择题
1、 下列氨基酸哪个含有吲哚环？ ( )
A. Met B. Phe C. Trp D. Val E. His
2、 含有咪唑环的氨基酸是 （ ）
A. Trp B. Tyr C.His D. Phe E. Arg
3、 下列氨基酸中，哪一种含氮量最高？ （ ）
A. Arg B. His C. Gln D. Lys E. Pro
4、 在蛋白质成分中，在280nm 处有最大光吸收的成分是 （ ）
A. Tyr 酚环 B. Phe苯环 C. His咪唑环 D.T rp 吲哚环 E. 肽键
5、 在pH 6.0时，带正净电荷的氨基酸为 （ ）
A. Glu B. Arg C. Leu D. Ala E.T rp
6、 在生理pH 条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是 （ ）
A. Tyr B. Trp C.His D. Lys E. Thr
7、 下列氨基酸中，哪种是天然氨基酸？ （ ）
A. Orn(鸟氨酸) B. Cit(瓜氨酸) C. Pro(脯氨酸) D.HyPro(羟脯氨酸) E. 胱氨酸
8、 氨基酸在等电点时，应具有的特点是 （ ）
A. 不具正电荷 B. 不具负电荷 C. A+B D. 溶解度最大 E. 在电场中不泳动
9、 天冬氨酸的pK 1＝2.09，pK 2＝3.86， pK 3＝9.82，则其等电点为 （ ）
A. 2.09 B. 2.97 C. 3.86 D. 6.84 E. 9.82
10、氨基酸不具有的化学反应是 （ ）
A. 双缩脲反应 B. 茚三酮反应 C. DNFB反应 D. PITC反应 E. 甲醛滴定
11、用纸层析法分离丙氨酸、亮氨酸和赖氨酸的混合物，则它们之间R f 的关系应为 （ ）
A. Ala>Leu>Lys B. Lys>Ala>Leu C.Leu>Ala>Lys D.Lys>Leu>Ala E.Leu>Lys>Ala
12、氨基酸与亚硝酸反应所释放的N 2中，氨基酸的贡献是 （ ）
A.25％ B. 50% C. 75% D. 100% E. 0%
13、将400mL Ala 溶液调pH 8.0，然后用过量甲醛处理，所得溶液需加入0.2mol/L NaOH 250mL 才能反滴定到pH 8.0，试问原溶液含有多少克Ala ？（89.09）
A. 2.25 B. 3.45 C. 3.95 D. 4.45 E. 5.00
14、可使二硫键氧化断裂的试剂是 （ ）
A. 尿素 B. 巯基乙醇 C. 溴化氰 D. 过甲酸 E. 以上都不是
15、在一个肽平面中含有的原子数为 （ ）
A. 3 B. 4 C. 5 D. 6 E. 7
16、典型的α－螺旋是
A. 2.610 B. 3.613 C. 4.015 D. 4.416 E.310
17、一纯品血红素蛋白含铁0.426％，其最小相对分子质量为多少（Fe56） ( )
A.11 500 B. 12 500 C. 13 059 D. 13 146 E. 14 015
18、在pH 5.12时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动？ （ ）
A. 血红蛋白（pI ＝7.07） B. 鱼精蛋白（pI ＝12.20） C. 清蛋白（pI ＝4.64） D. α－球蛋白（pI ＝5.06） E. β－球蛋白（pI ＝5.12）
19、下面关于多肽Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp 的叙述，哪一条是错误的？ （ ）
A. 在pH 12时电泳向正极移动 B. 在pH 12时电泳向负极移动
C. 在pH 3时电泳向负极移动 D. 在pH 8时电泳基本不移动
E. 该多肽的等电点大约是8
）（
20、用下列方法测定蛋白质含量时，哪种方法需要完整的肽键？ （ ）
A. 双缩脲法 B. 凯氏定氮 C. 紫外吸收 D. 茚三酮反应 E. 氨试剂反应
21、下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的？ （ ）
A. 蛋白质变性后溶解度增加 B. 蛋白质变性后不易被蛋白酶水解
C. 蛋白质变性后理化性质不变 D. 蛋白质变性后丧失原有的生物活性
E. 蛋白质变性后导致相对分子质量的下降
22、氨基酸与蛋白质共有的性质是 （ ）
A. 胶体性质 B. 沉淀反应 C. 变性性质 D. 两性性质 E. 双缩脲反应
23、不能与茚三酮反应的化合物是下面哪种？ （ ）
A. 氨气 B. 多肽 C. 脯氨酸 D. α－氨基酸 E. β-氨基酸
24、丝心蛋白的主要构象形式是?
A. α-螺旋 B.β－片层 C.β－转角 D.无规卷曲 E.以上都有
25、维持蛋白质三级结构主要靠
A.疏水相互作用 B.氢键 C.盐键 D.二硫键 E.范德瓦尔斯力
26、加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性
A. 尿素 B. 盐酸胍 C. SDS D. 硫酸铵 E. 二氧化汞
27、下列何种变化不是蛋白质变性引起的？
A. 氢键断裂 B. 疏水作用的破坏 C. 亚基解聚 D. 生物学性质丧失
E. 相对分子质量变小
28、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于
A. 氨基酸的组成 、顺序和数目
B. 氢键、盐键、范德瓦尔斯力和疏水力等构象维系力
C. 温度、pH 和离子强度等环境条件 D. 肽链间及肽链内的二硫键
E. 各氨基酸间彼此借以相连的肽键
29、具有四级结构的蛋白质特征是
A. 分子中必定含有辅基 B. 含有两条或两条以上的多肽链
C. 每条多肽链都具有独立的生物学活性 D. 依赖肽键维系蛋白质分子的稳定
E. 以上都不对 30、蛋白质变性是由于
A. 氢键被破坏 B. 肽键断裂 C. 蛋白质降解
D. 水化层被破坏及电荷被中和 E. 亚基的解聚
31、下列那种氨基酸无遗传密码子编码
A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对羟苯丙氨酸 D 异亮氨酸 E 羟脯氨酸
32、胰岛素分子A 链、B 链间主要连接键是
A 肽键 B 二硫键 C 磷酸酯键 D 磷酸二酯键 E 盐键
33、 角蛋白分子中出现频率最高的二级结构是
A α-螺旋 B β-片层 C π-螺旋 D β-转角 E 随意弯曲 A
34、 维持蛋白质α-螺旋和β-片层结构的化学键主要是
A 肽键 B 二硫键 C 盐键 D 氢键 E 疏水键 D
35、稳定蛋白质三级结构形成分子内核的连接键是
A H键 B 盐键 C 疏水键 D 肽键 E 范德华力
36、体内大多数蛋白质的等电点为pH
A 10以上 B 7-10 C 5-7 D 4-5 E 小于4
37、组成蛋白质的氨基酸中支链氨基酸有几种
A 2 B 3 C 5 D 10 E 20
( ) ） ） ） （ ） （ ） （ ） （ 和） （（ （
（二）填空题
1、天然氨基酸的结构通式是2、氨基酸的等电点用________表示，其含义是_______________
3、当氨基酸溶液的pH ＝pI 时，氨基酸以___________离子形式存在；当pH>pI时，氨基酸以______________离子形式存在。
4、具有紫外吸收能力的氨基酸有_______,______,______,其中以__________的吸收最强。
5、一般规律是：在球蛋白分子中__________性氨基酸侧链位于分子内部，__________性氨基酸侧链位于分子表面。
6、变性蛋白质的主要特征是_________丧失，其次是_________性质改变和___________降低。
7、蛋白质沉淀作用的实质是______________________________________________________
8、蛋白质溶液是亲水胶体，它具有一般胶体溶液的共同性质如：___________、__________、 ___________和__________
9、破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有________、_________、_________、__________和__________
10、测定氨基酸常用的试剂是__________,它和氨基酸的反应是___________作用
11、蛋白质变性的实质是_________________________________________________________
12、两性离子是指________________________________________________________________
13、维系蛋白质构象的作用力有_________、_________、_________、__________、________
14、蛋白质之所以出现内容丰富的构象，是因为肽主链的___________键和键能进行转动。
15、Pauling 等人提出的蛋白质α－螺旋模型中，每圈螺旋包含___________氨基酸残基，高度为__________，每个氨基酸残基沿轴上升_____________并旋转100度。
16、胰岛素分子一级结构由sanger------年测出，是目前已测知最小分子量的蛋白质，由 条肽链组成，共 个氨基酸残基组成，分子量是 ×1000。胰岛素分子中链间二硫键 个，链内二硫键数目是 个。
（三）问答及计算题
1、蛋白质变性后，其性质有哪些变化？
2、什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？简述各种变性因素引起变性作用的机制。
3、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？
4、聚赖氨酸（poly-Lys ）在pH 7时呈无规线团，在pH 10时则呈α－螺旋，为什么？
5、什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？
6、氨基酸残基的平均相对分子质量为120。有一个多肽链的相对分子质量是15 120，如果此多肽完全以α－螺旋的形式存在，试计算该α－螺旋的长度和圈数？
7、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的基本含义。
8、什么是两性化合物? 什么是氨基酸的等电点? 它有何实际意义? 已知His 的Pk1(COOH)=1.82、Pk2(咪唑基)=6.0、Pk3(-NH3+)=9.17，请计算出它的等电点。
肽键、肽平面、超二级结构 结构域
氨基酸在多肽链中连接方式
酶
1 酶促反应的初速度不受哪一因素影响 （ ）
A ．[S] B ．[E] C. 时间 D. 温度 E.[PH]
2 在下面酶促反应中Vmax 为 K1 K3 （ ）
S+E ES P+E
A K3[Et] B k2/k3 C k2/k1 D (k2+k3)/K1 E 都不对
3 在2题中 ks 应为 （ ） 4 在2题中，Km 应为 （ ） 5 如果要求酶促反应速度v=VmaxＸ90%,则[S]应为Km 的倍数是 （ ）
A 4.5 B.9 C.8 D.5 E.90
6 下列哪一项不是Km 值的功能 （ ）
A ．Km 值是酶的特征性物理常数，可以用于鉴别不同的酶
B ．Km 值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km 值越小，亲和力越大。
C ．Km 值可以预见系列反应中哪一步是限速步骤
D ．用Km 值可以选择酶的最适底物
E 比较Km 值可以估计不同酶促反应速度。
7 酶促反应的初速度 （ ）
A .与[S]成正比 B. 与[S]无关 C. 与 Km 成正比 D. 与[I]成正比 E. 与温度成正比
8米氏常数在推导过程中引入了那些假设？
A. 酶浓度为底物浓度的一半 B. 由于ES 的存在使底物初始浓度降低
C. 忽略反应ES → E+S的存在 D. 由于P →0, 所以不考虑反应E+P→ES 的存在。
9 非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是( ),竞争性抑制作用时为（ ）。
A.Km 基本不变，Vmax 变大 B. Km减小，Vmax 变小
C. Km不变，Vmax 变小 D. Km变大，Vmax 不变 E. Km值、Vmax 值都不变
10 从组织中提取酶时，最理想的结果是 （ ）
A. 蛋白质产量最高 B.酶活力单位数值很大 C.比活力最高 D.Km最小 E. 转换数最高
名词解释
1． 全酶（holoenzyme ）与酶蛋白（apoenzyme ）
2． 米氏常数（K m 值，Michaelis constant）
3． 底物专一性（substrate specificity）
4． 绝对专一性（absolute specificity ）、相对专一性与立体异构专一性（stereospecificity ）
5． 辅基（prosthetic group）与辅酶（coenzyme ）
6． 单体酶（monomeric enzyme）寡聚酶（oligomeric enzyme）多酶体系（multienzyme system）
7． 激活剂（activator ） 抑制剂（inhibitor inhibiton）
8． 酶的失活与抑制
9． 可逆抑制（reversible inhibition）与不可逆抑制（irreversible inhibition）
10． 竞争性抑制（competitive inhibition）与非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）
11． 变构酶（allosteric enzyme）别构效应 allosteric effect
12． 同工酶（isozyme ）
13． 诱导酶（induced enzyme）协同效应 共价调节酶
14． 酶原（zymogen 或proenzyme ）与酶原的激活（proenzyme activation）
15． 酶反应的初速度（initial speed）
16． 酶活力（enzyme activity）与酶的比活力（enzymatic compare energy）
17． （酶的）活性中心（active center）
18． 酶的转换数k cat （turnover number）
19． 核酶（ribozyme ）
20． 抗体酶（abzyme ）
21． 固定化酶（immobilized enzyme）
（二）英文缩写符号
1．NAD +（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD （flavin adenine dinucleotide）
3．THFA （tetrahydrofolic acid）
4．NADP +（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）
5．FMN （flavin mononucleotide）
6．CoA （coenzyme A） 7．PLP （pyridoxal phosphate）
8．BCCP （biotin carboxyl carrier protein）
9．ACP （acyl carrier protein）
填空及问答：
1 对于某些调节酶来说，v 对[S]作图呈S 型曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种
效应引起的。
2. 磺胺类药物抑制细菌生长是因为它是 的结构类似物，能 性地抑制 酶的活性。
3. 一个酶对A 、B 、C 三种底物的米-曼氏常数KmA ，KmB ，KmC ，且KmA>KmB>KmC，此酶的最适底物为 ，与酶亲和力最小的底物是 。
4. 从刀豆中得到一种物质，可能是脲酶，你如何确定它是蛋白质，如何判断他是否是酶？
5 试简述Km 、米曼氏方程的意义和应用。
6 影响酶促反应速度的因素有哪些？用曲线说明它们各有什么影响？
7酶定量测定中要控制那些条件？为什么？
8某一个酶的Km=24x10-4mol/L,当[S]=0.05mol/L时，测得v=128μmol/(L.min),计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。（Vmax=134x10-6,v=5.36μmol/(L）
9. 变构酶的特点是：（1（2，当
以V 对[S]作图时，它表现出 型曲线，而非 曲线。它是 酶。
10. 一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg 经胰蛋白酶水解可得到 个多肽。 11. 辅助因子包括等。需要与酶蛋白结合疏松，可以用 除去。
12 延胡索酸脱氢酶受琥珀酸的抑制，根据加抑制剂（5*10-2mol/L）后反应速度如下表，用作图法判断抑制作用类型，分别求出米氏常数和最大反应速度。
13 从下表的数据表示某酶促反应过程中S 转变成P 时的记录，如果该酶遵循米氏方程，根据表中数据求：① Vmax 和Km. ② [S]=2.5*10mol/L及[S]=5.0*10mol/L时的v ？
-5-5
14. 延胡索酸酶催化延胡索酸生成苹果酸，该酶有四个亚基组成，相对分子质量194000。下表延胡索酸为底物，初始反应速率是在Ph5.7，25℃下，酶浓度2*10-6mol/L时得到的。用双倒数法求出延胡索酸酶在
160、关于酶的抑制剂的叙述正确的是：
A 、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂
B 、酶的抑制剂只与活性部位上的基团结合
C 、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降
D 、酶的抑制剂一般是大分子物质
E 、酶的抑制剂都能竞争性地使酶的活性降低
161、关于酶的抑制作用的叙述，正确的是：
A 、可逆抑制作用是指加人大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制
B 、不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用
C 、非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必需基因的种类
D 、非竞争性抑制属于不可逆抑制作用
E 、可逆抑制作用与不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度是否能够逆转 抑制剂对酶活性的抑制
在酶促反应体系中增加酶的浓度时，可出现下列哪一种效 应?
A 、不增加反应速度
B 、1/[S]对1/v作图所得直线的斜率下降
C 、Vmax 保持不变
D 、v 达到Vmax/2时的[S]已全部转变成产物
E 、Km 值变小
149、下列哪一项不能加速酶促反应速度?
A 、底物浓集在酶表面
B 、利用肽键的能量降低反应活化能
C 、使底物的化学键有适当方向
D 、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体
E 、以上都不是
假定一种酶只有当某一特定的组氨酸残基侧链未被质子化时，酶分子 才具有活性，降低pH 对于该酶会发生下列哪一种类型的抑制作用?
A 、反竞争性
B 、非竞争性
C 、竞争性
D 、混合型
E 、以上都不是
别构酶与不同浓度的底物发生作用，常呈S 形曲线，这说明：
A 、别构酶是寡聚体
B 、别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物
C 、与单条肽链的酶相比，别构酶催化反应的速度较慢
D 、别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合，并增强酶活力 E 、产物的量在不断增加
范文四：蛋白质知识点
名词
氨基酸，必需氨基酸，非必需氨基酸，肽键，肽，肽单位，肽平面，α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲，亚基，氢键，二硫键，范德华力，疏水相互作用，蛋白质变性，蛋白质复性，离子交换层析，凝胶过滤层析，亲和层析，透析，超过滤，盐析，盐溶，分子病，结构域，氨基酸（蛋白质）的等电点，别构效应，纤维蛋白，胶原蛋白，电泳，Edman降解，兼性离子，两性电解质，异肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，同源蛋白质，寡聚蛋白，
重要知识点
1. 氨基酸的结构通式，20种α-氨基酸的结构特点、结构式，
2. 氨基酸的酸碱性质
3. 氨基酸、多肽、蛋白质基本理化性质的差异。
4. 氨基酸的光学性质，光吸收及旋光性
5. 蛋白质的结构层次有几级？各结构层次的特点是什么？维持各级结构的力有哪些？
6. 蛋白质一级结构的测定，策略、方法、实战
7. 蛋白质研究技术（离心，电泳、层析、分光、超滤、透析等原理及应用）
作业：
1. 将含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、苏氨酸（pI=5.87）缬氨酸（pI=5.97）和赖氨酸（pI=9.74）的pH3.5柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowes-50强阳离子交换树脂中，随后用逐渐增加盐浓度的缓冲液冲洗此柱，并部分收集洗出液，这几种氨基酸将按什么次序洗脱下来？为什么？
2. 八肽氨基组成为Asp、Ser、Gly、Ala、Met、Phe、Lys2：
（1）FDNB与之反应再酸水解，得DNP-Ala；
（2）胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽，其组成为Asp、Gly、Lys和Met，此四肽与FDNB反应生成DNP-Gly；
（3）胰蛋白酶消化八肽后，得到组成为Lys、Ala、Ser及Phe、Lys、Gly的2个三肽及1个二肽，此二肽被CNBr处理后游离出Asp。
请写出八肽的顺序及推理过程。
3. 谷氨酸pK1=2.19(α-COOH), pK2=9.67(α-NH2),pKR=4.25,请计算其等电点。向1.0L 1.0mol/L,处于等电点pH的谷氨酸溶液中加入0.3mol的NaOH,所得溶液的pH为？
4.某一蛋白质的多肽链除一些区域为α螺旋构象外，其它区域均为β折叠构象。该蛋白质的相对分子质量为220000，多肽链的长度为5.06 X10-5cm。试计算：形成α螺旋结构的多肽链的长度占该多肽总长度的百分比（假设β折叠构象中每个氨基酸残基的长度为0.35nm）。
范文五：蛋白质知识点
1、蛋的构造:蛋壳、蛋白、蛋黄。(蛋壳外膜、蛋壳、气孔、内壳膜、蛋白膜、气室、蛋白、蛋黄膜、胚盘、内容物)
2、蛋黄指数:H/D，反映蛋黄体积增大程度。H是高，D是宽(散黄蛋的形成) 蛋白指数:浓厚蛋白与稀薄蛋白之比，新鲜蛋6:4 或 5:5 (水响蛋、贴壳蛋的形成)
哈弗单位:
3、蛋黄的乳化性:蛋黄中含有丰富的卵磷脂，所以具有很好的乳化性。 蛋黄用水稀释后，其乳化液的稳定性降低。因为稀释后，乳化液中的固形物减少，粘度降低之故。
提高蛋黄乳化能力:蛋黄发酵、向蛋黄中添加少量食盐、食糖。
乳化液的热稳定性高(100?，30分钟);
4、蛋白的起泡性:泡沫是一种气体分散在液体中的多相体系，即当搅打蛋清时，空气进入并被包在蛋清液中，形成气泡。在起泡过程中，气泡逐渐由大变小，而数目增多，最后失去流动性，通过加热可使之固定。
蛋清的起泡性决定于:球蛋白、伴白蛋白，而卵粘蛋白和溶菌酶则起稳定作用。球蛋白对蛋清发泡特性起重要作用。
5、禽蛋贮藏的方法及原理:冷藏、CO2气调贮藏、 石灰水浸泡、涂膜贮藏。 ?冷藏法——原理:利用冷藏库中的低温抑制微生物的生长繁殖，阻止其对蛋内容物的分解作用。抑制蛋内酶的活性，延缓了蛋内生化过程的变化，使鲜蛋在较长时间内能较好的保持原有的品质。
?气调贮藏:CO气调贮藏:该法就是把鲜蛋放在一定浓度的CO气体中，使蛋内所含的22
CO气体不易散发，并且由于外界 CO分压较高，会穿过蛋壳进入内部，使蛋内的pH值维22
持在鲜蛋的水平，不会升高。减缓了酶的活性和代谢速度。适宜的CO浓度为20-30%;保2
鲜剂气调贮藏:采用保鲜剂的脱氧等作用，达到调节气体的目的。化学保鲜剂一般是由无机盐、金属粉末和有机物质组成。可将贮存蛋品袋内的氧气含量在24小时内降到1%，并且有杀菌、防霉、调节CO2 浓度等作用。
?石灰水浸泡贮藏——原理:a石灰水与禽蛋呼出的CO2作用所生成的碳酸钙沉积在蛋壳表面，堵塞了禽蛋的气孔，防止微生物侵入;CaO+H0 ?Ca(OH)+热量 2 2
Ca(OH)+C0 ?CaCO+H0 2232
b生石灰水溶液呈强碱性，具有消毒作用;
c由于气孔闭塞，阻止了C02的进一步散失，抑制了禽蛋的呼吸和酶的活性。由于上述原因，达到了久贮不腐的目的。此外，对防止蛋内水分的蒸发，避免干耗具有作用。 ?涂膜保鲜法——原理:涂膜贮藏法的原理是利用涂膜剂涂布在蛋壳表面，以闭塞气孔，防止微生物的侵入;使蛋内CO2逐渐积累，抑制酶的活性，减弱生化反应过程的进行;减少蛋内水分蒸发，保持蛋的鲜度，降低干耗。涂膜剂一般采用水玻璃溶液、医用液体石蜡、植物油配合涂膜剂等。分为水玻璃溶液涂膜法、医用液体石蜡油涂膜法、配合涂膜剂。 6、皮蛋的加工制作中需要的主要辅料的选择和要求:
?纯碱(NaC0):无水碳酸钠，商品名为大苏打、食碱。不溶于醇 23
?生石灰(CaO):优质生石灰:体轻、块大、无杂质，有效钙含量不低70,。 腌制松花蛋:CaO+HO------Ca(OH) Ca(OH)+NaCO --- NaOH + CaCO+ HO 222233 2?黄丹粉(Pb0):俗称黄丹粉、密陀僧。黄色粉末。无铅工艺即不加氧化铅，而用硫酸铜、硫酸锌盐代替。机理:二者和氢氧化钠生成难溶的氢氧化铜、氢氧化锌、硫酸钙、硫化铜等。 ?烧碱(NaOH):能代替纯碱和石灰的作用，可免除纯碱和石灰料液产生大量碳酸钙沉淀的缺陷，降低成本。工艺方便。
?食盐(NaCl):在溶液中的浓度3—4,为宜，加工松花蛋的食盐，要求含量在96,以上，品质纯。
?红茶:茶叶中单宁能使蛋白凝固、增加皮蛋色泽。将红茶的浸出液加入腌制料液中。 ?植物灰或干黄泥:是在腌制完成后，调匀残料液，包在蛋壳外面，起保护皮蛋、维持碱环境的作用。植物灰中含:碳酸钠、碳酸钾，是加工湖彩蛋不可缺少的辅料。有时也掺一些稻壳增加附着性。使用前均要过筛，除去泥沙与其他杂质，防止因烧灰用料不同而造成含碱量不均匀而影响松花蛋的质量。 现在已有用配合包涂剂取代传统的包泥料的做法。
