范文一:氨基酸在人体内的作用
氨基酸在人体内的作用
中文名称:
氨基酸
英文名称:
amino acid
定义1 :
同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置,有α氨基酸和β氨基酸等类型。参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
应用学科: 生物化学与分子生物学(一级学科);氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科) 定义2:
羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物,是蛋白质的基本结构单位。
应用学科:
水产学(一级学科);水产饲料与肥料(二级学科)
定义3:
同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置,有α氨基酸和β氨基酸等类型。参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
在食物营养中的地位和作用
人类为了生存必需摄取食物,以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能,以及生长发育、新陈代谢等生命活动,食物在体内经过消化、吸收、代谢,促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。
作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐(即矿物质,含常量元素和微量元素)、维生素、水和食物纤维,也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能,但在代谢过程中又密切联系,共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系,保持内在环境的相对恒定,并完成内外环境的统一与平衡。
氨基酸在这些营养素中起什么作用呢?
1.蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的
作为机体内第一营养要素的蛋白质,它在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用,而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在
人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收,而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后,在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官,任其选用,合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下,氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计,每百毫升血浆中含量为4~6毫克,每百毫升血球中含量为6.5~9.6毫克。饱餐蛋白质后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暂时升高,经过6~7小时后,含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡,以血液氨基酸为其平衡枢纽,肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此,食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。
2.起氮平衡作用
当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时,摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内,突然增减食入量时,机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质,超出机体调节能力,平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质,体内组织蛋白依然分解,持续出现负氮平衡,如不及时采取措施纠正,终将导致抗体死亡。
3.转变为糖或脂肪
氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸,随着不同特性,循糖或脂的代谢途径进行代谢。a-酮酸可再合成新的氨基酸,或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。
4. 产生一碳单位
某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。
一碳单位具有一下两个特点:1.不能在生物体内以游离形式存在;
2.必须以四氢叶酸为载体。
能生成一碳单位的氨基酸有:丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸(甲硫氨酸)可通过S-腺苷甲硫氨酸(SAM)提供“活性甲基”(一碳单位),因此蛋氨酸也可生成一碳单位。
一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料,是氨基酸和核苷酸联系的纽带。
5.参与构成酶、激素、部分维生素
酶的化学本质是蛋白质(氨基酸分子构成),如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物,如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。
6.人体必需氨基酸的需要量
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。
三、在医疗中的应用
氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种,其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病,主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。
四、与衰老的关系
老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说,老年人比青壮年需要蛋白质数量多,而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质, 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的,这样优质蛋白,延年益寿.
五 含有氨基酸的食物
氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品,花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多
牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬
动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等
*玉米种严重缺乏赖氨酸
蛋白质的功能:1结构和支持作用,无论是细胞膜,细胞核,还是细胞质,蛋白质都作为主要成分参与这些结构的构成。
2催化作用:生物体内的各种化学反应,几乎都需要催化剂的催化作用才能进行,而这些催化剂就是酶。目前已发现的酶类,其化学本质上都是蛋白质。 3:调节作用:生物体内有些激素如胰岛素,生长素等也是蛋白质。这些激素的相互作用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。
4:运输作用:细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输;血液中有许多蛋白质具有运输功能,如红细胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。 5:防御作用:高等动物机体免疫系统中的抗体能够体育外来有害物质的侵袭,这些抗体既免疫球蛋白
6:运动功能:肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果;细胞分裂和细胞的各种运动都与蛋白质有关
编辑本段氨基酸合成
氨基酸合成amino acid synthesis
组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫(Embden-Meyerhof)途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸,前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关,后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸,动物有一部分氨基酸不能在体内合成(必需氨基酸)。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的
中间物,经多步反应(6步以上)而进行生物合成的,非必需氨基酸的合成所需的酶约14种,而必需氨基酸的合成则需要更多的,约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外,还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面,氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解,或由于脱羧转变成胺后被分解。
范文二:氨基酸在体内是怎样进行分解代谢的?
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氨基酸在体内是怎样进行分解代谢的,
氨基酸在体内是怎样进行分解代谢的,
病情描述:氨基酸在体内是怎样进行分解代谢的,
专家意见:
组成蛋白质的氨基酸有20种,其化学结构不同,代谢途径也有差异,但它们的共同结构就是都含有α-氨基和α-羧基。因此,氨基酸在体内分解代谢的共同途径是脱氨基作用和脱羧基作用。脱氨基作用:包括氧化脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。脱羧基作用:脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.
高分解代谢状态的特征是什么样,
高分解代谢状态的特征,肾中毒,已用碳酸氢钠针,谷胱甘钛针,现腰痛(肾痛)
专家意见:
病情分析:高分解代谢时氧消耗增加、糖异生增加、酮体生成减少、蛋白质合成下降分解消耗增加,脂肪的利用也受到了限制。而单纯饥
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饿性营养不良氧消耗量减少、糖异生终止、部分葡萄糖在肝脏转化为脂肪而形成脂肪肝,酮体生成增加、脂肪合成减少,机体尚能利用脂肪作为部分能源。高代谢开始即发生蛋白质合成下降、分解增加。以骨骼肌、肠道最为显著。此种分解称为“自身吞噬”现象。重症感染性疾病骨骼肌快速萎缩,短期明显消瘦,其速度超过单纯卧床的骨骼肌减少。肠黏膜细胞、淋巴细胞、吞噬细胞也是更新速度极快的组织之一,细胞再生时需要大量的谷氨酰胺,应激状态或严重疾病时体内对谷氨酰胺的供应中断,合成减少,消耗反而增加,导致机体特需营养物质——谷氨酰胺缺乏,使肠黏膜细胞、淋巴细胞、骨骼肌细胞再生受限,肠黏膜屏障功能减弱,细菌移位增加,临床较早出现消化功能障碍或胃肠功能衰竭。老年患者全身脏器功能逐渐衰退,瘦体组织减少,一旦感染或机体应激状态时,容易发生高分解代谢,加之老年人营养物质、能量储存少,后果更趋严重。指导意见:营养支持,维护细胞代谢、改善和修复组织、器官的结构及调节免疫功能,增强机体抗病能力,从而影响疾病的发展与转归。医生询问:
尿道结石有什么危害,,分解代谢也会产生高
尿道结石有什么危害,,分解代谢也会产生高血尿酸,而尿酸是形成尿路结石的成份。男23分解代谢也会产生高血尿酸,而尿酸是形成尿路结石的成份。分解代谢也会产生高血尿酸,而尿酸是形成尿路结
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石的成份。分解代谢也会产生高血尿酸,而尿酸是形成尿路结石的成份。想得到帮助:尿道结石有什么危害,,
专家意见:
病情分析:尿道结石主要是刺激泌尿系统,容易出现疼痛,血尿,增加感染的机会等不适症状。指导意见:一般宜积极治疗,消除结石,如口服消石药物,进行体外碎石等治疗,平时多喝水,清淡饮食,避免结石形成因素等。医生询问:
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范文三:蛋氨酸等氨基酸在家禽体内的代谢和功能关系综述
蛋氨酸等氨基酸在家禽体内的代谢和功能关系综述。 蛋氨酸作为禽类第一限制性氨基酸已成为共识。作为一种必需氨基酸~动物自身不能合成或合成量较少~必须由外源日粮提供以维持动物生产所需。普通玉米豆粕型饲料中的蛋氨酸含量有限~饲料中需要额外添加蛋氨酸来达到动物的需求量。而目前市场上蛋氨酸的价格颇高~胆碱、甜菜碱作为蛋氨酸的部分替代品已广泛应用于饲料生产 。本文就蛋氨酸、胆碱及甜菜碱在家禽体内的代谢和功能关系进行综述。 1 蛋氨酸、胆碱及甜菜碱的生理作用
蛋氨酸为含硫氨基酸~化学名称为2-氨基-4-甲硫基丁酸~分子式为C5H11NO2S。胆碱为,β-羟乙基,三甲基氨的氢氧化物~分子式为C5H15NO2S。甜菜碱又名三甲基甘氨酸~分子式为C5H11NO2。三者在结构上存在相似性。 1.1 蛋氨酸的生理作用
大多数动物~特别是禽类~体内不能合成蛋氨酸~或合成数量极少。蛋氨酸在动物体内大部分参直接与蛋白质的合成~而当日粮中胱氨酸的量不足以满足动物合成蛋白所需时~蛋氨酸便会转化为合成蛋白质所需的半胱氨酸。
蛋氨酸另一个重要作用是给动物体内多种甲基化反应提供甲基。甲基是合成若干具有重要生理作用的物质所必须的~如禽类合成尿酸的过程就需要蛋氨酸等氨基酸提供甲基。蛋氨酸通过提供甲基参与动物机体的一系列甲基化反
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应~这些甲基化反应合成一些重要的代谢产物~包括胆碱、肉碱、肌酸、磷脂、肾上腺素、RNA和DNA等。 1.2 胆碱的生理作用
胆碱在动物体内胆碱主要以卵磷脂、溶血卵磷脂、磷酸胆碱、神经胆碱、乙酸胆碱等形式存在~游离胆碱含量很少
。胆碱是动物体内合成磷脂、卵磷脂的重要物质~并参与肝内合成脂肪运送到脂肪组织并贮藏~可以有效预防家禽的骨粗短腿病和脂肪肝 。胆碱在体内乙酰化后~以乙酰胆碱的形式参与体内神经活动。胆碱的另外一个重要作用便是提供甲基参与合成蛋氨酸~另一方面胆碱也接受蛋氨酸用于合成胆碱所提供的甲基。在这一过程中蛋氨酸既是甲基受体也是甲基供体。
1.3 甜菜碱的生理作用
甜菜碱与胆碱一样~也能促进脂肪代谢~抑制脂肪肝。在水产养殖上~甜菜碱已作为诱食剂得到广泛应用。同时~甜菜碱是直接有效的甲基供体~它的三个甲基中有一个能直接参与甲基转移~而另外两个被氧化~间接参与甲基化反应。
蛋氨酸在动物体内的合成需要胆碱提供甲基。而胆碱必须先在线粒体内氧化成甜菜碱~由甜菜碱提供甲基。因而胆碱是甜菜碱的前体~此过程不可逆。甜菜碱可将甲基转移给高半胱氨酸合成蛋氨酸。而高半胱氨酸只能由蛋氨酸在体内代谢产生~天然蛋白质中几乎不含这种氨基酸~所以甜菜碱不
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能代替蛋氨酸合成蛋白质。但是如果胆碱或甜菜碱供应不足~上述转甲基循环受到抑制~一方面~将影响动物体内自身蛋氨酸的合成~另一方面~由于甲基缺乏~日粮中不能再生的蛋氨酸则会用来提供甲基参与甲基化反应~以满足动物各种生理需要。这样将会影响到蛋白质的合成速度~影响动物的生长。
如果蛋氨酸供应过量而又缺乏胆碱和甜菜碱~那么大量的高半胱氨酸在体内积蓄~会产生胫骨软骨发育不良和动脉粥样硬化症。
甜菜碱作为甲基供体~比胆碱作为甲基供体效率更高。已有放射性同位素研究证明~甜菜碱作为甲基供体效率高于高于胆碱12-15倍, 因此作为甲基供体~甜菜碱完全可以替代胆碱。然而~胆碱重要生理功能还有磷脂、脂肪运输等~而甜菜碱无法转化成胆碱~因此~甜菜碱无法完全替代胆碱的功能。已有研究表明~机体对胆碱需要的75%必须由胆碱自身提供, 其余25%可由甜菜碱代替。
甜菜碱对蛋氨酸的替代作用主要与日粮中胆碱含量有关。大量研究表明~在日粮中胆碱含量不足时~添加甜菜碱可以部分替代蛋氨酸的功能~提供甲基改善生长速度~节约蛋氨酸 。但这种替代不是完全的~饲料中必须含有0.50,左右的蛋氨酸。呙于明等研究表明~在肉仔鸡的日粮中~甜菜碱替代蛋氨酸~前期最佳替代量为1/2~而后期最佳替代
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量为2/3 。但是如果日粮中胆碱的量满足动物生长所需时~添加甜菜碱不能替代蛋氨酸合成蛋白质~不会表现出更好的生产性能。
实际生产中~玉米—豆粕型日粮胆碱含量少~存在甲基不足的弱点~添加胆碱可以缓解由甲基不足带来的负效应。胆碱能否全部替代蛋氨酸一直存在较大的争议~其关键是与日粮蛋氨酸的水平和试鸡的日龄有关。日粮蛋氨酸不足~胆碱的添加效果明显。雏鸡由于体内磷脂酰乙醇胺和蛋氨酸提供甲基合成的胆碱不能满足生长需要~日粮中必须保证足够数量的胆碱。
范文四:氨基酸的代谢
一 、选择题
1. 转氨酶的辅酶是( )。E
A 、NAD+ B、NADP+ C、FAD D、FMN E、磷酸吡哆醛
2. 氨的主要去路是( )。A
A 、合成尿素 B 、合成谷氨酰胺 C 、合成丙氨酸 D 、合成核苷酸
E 、合成非必需氨基酸
3. 1mol尿素的合成需消耗ATP 摩尔数是( )。C
A 、2 B、3 C、4 D、5 E、6
4. 有关鸟氨酸循环,下列说法哪一个是错的。( )A
A 循环作用部位是肝脏线粒体
B 、氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏线粒体
C 、尿素由精氨酸水解而得
D 、每合成1mol 尿素需消耗4molATP
E 、循环中产生的瓜氨酸不参与天然蛋白质合成
5.参与尿素循环的氨基酸是( )。B
A 、蛋氨酸 B 、鸟氨酸 C 、脯氨酸 D 、丝氨酸 E 、丙氨酸
6. 一碳单位的载体是( )。B
A 、二氢叶酸 B 、四氢叶酸 C 、生物素 D 、焦磷酸硫胺素
E 、硫辛酸
7 . 在鸟氨酸循环中,尿素有下列哪种物质水解而得。( )C
A 、鸟氨酸 B 、半胱氨酸 C 、精氨酸 D 、瓜氨酸 E 、谷氨酸
8 . 参与转变作用的氨基酸是( )。D
A 、Tyr B、Trp C、Glu D、Cys E、Ser
9. 人类营养必需氨基酸指( )。A
A 、Val ,Leu B、Trp ,Pro C、Phe ,Tyr D、Met ,Cys
E 、Ser ,Trp
10 .尿素循环与三羧酸循环是通过哪些中间产物的代谢连接起来的。( )C
A 、Asp B 、草酰乙酸 C 、Asp 和延胡索酸 D 、瓜氨酸 E 、Asp 和瓜氨酸 11 .尿素循环中,能自由通过线粒体膜的物质是( )。B
A 、氨基甲酰磷酸 B 、鸟氨酸和瓜氨酸 C 、精氨酸和延胡索酸
D 、精氨酸和代琥珀酸 E 、尿素和鸟氨酸
12 .联合脱氨作用所需的酶有( )。B
A 、转氨酶和D -氨基酸氧化酶 B 、转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶
C 、转氨酶和腺苷酸脱氢酶 D 、腺苷酸脱氢酶和L-谷氨酸脱氢酶
E 、以上都是
13. 不能脱下游离氨的氨基酸脱氨方式是( )。B
A 、氧化脱氨基 B 、转氨基 C 、联合脱氨基 D 、嘌呤核苷酸循环
E 、以上都是
14. 能增加尿中酮体排出量的氨基酸是( )。A
A 、Leu B、Gly C、His D、Ser E、Ala
15. 即增加尿中葡萄糖也增加尿中酮体的排出量的氨基酸是( )。E
A 、Ile B、Trp C、Tyr D、Thr E、以上都是
16. 动物体内转氨酶的种类虽然很多,但就其辅酶来说仅有一种,即( )。E
A 、磷酸 B 、辅酶A C、辅酶Ⅰ D 、辅酶Ⅱ E 、磷酸吡哆醛
17. 机体中哪一类反应能将所有氨基酸的氨基脱掉。( )D
A 、氧化脱氨基 B 、脱羧基作用 C 、转氨基作用 D 、联合脱氨基作用 E 、联合脱羧基作用
18. 下列哪种物质将尿素循环和柠檬酸循环联系在一起。( )D
A 、天冬氨酸 B 、草酰乙酸 C 、苹果酸 D 、延胡索酸
E 、琥珀酸
二、填空题:
1. 合成黑色素的主要原料是( )和( )。 苯丙氨酸;酪氨酸
2. 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化( )和( )等
合成氨基甲酰磷酸,( )是此酶的激活剂。
氨;二氧化碳;N -乙酰谷氨酸
3. 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ催化( )和二氧化碳等合成氨基甲
酰磷酸,进一步参与( )合成。 谷氨酰胺;嘧啶核苷酸
4. 由尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )
不参与人体内蛋白质合成。 鸟氨酸;瓜氨酸
5. 鸟氨酸循环是合成( ),催化此循环的酶存在于( )。尿素;肝脏
6. 转氨酶的辅酶称为( ),它与接受底物脱下的氨结合转变为( )。 磷酸吡哆醛;磷酸吡哆胺
7. 直接生成游离氨的脱氨基方式有( )和( ),骨骼肌有( )循环。 联合脱氨基作用;氧化脱氨基作用;嘌呤核苷酸循环
8. 丙氨酸经转氨基作用可产生游离氨和( ),后者可进入(
)途径进一步代谢。 丙酮酸;三羧酸循环
9. 当饲入的蛋白质( )维持组织生长,更新和补救时,( )
即被氧化供能。 超过;剩余的部分。
三、判断对错题:
1. 蛋白质在人体消化的主要器官是胃和小肠。 对
2. 蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。 对
3. 肝脏、肌肉均存在嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用方式。 错
四、名词解释:
1.氮平衡
指正常人摄入氮等与排出氮,反映正常人的蛋白质代谢情况。
2.转氨基作用
在转氨酶作用下,一种氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸上生成新的氨 基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸,此过程成为转氨基作用。
3.联合脱氨基作用
指氨基酸与α-酮酸和谷氨酸,经L -谷氨酸脱氢酶作用生产游离氨和α-酮 戊二酸的过程,是转氨基作用和L -谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。
4.嘌呤核苷酸循环
指骨骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式,即通过嘌呤核苷酸循环脱去氨 基的作用。
5.尿素循环
尿素循环即鸟氨酸循环,是将有毒的氨转变为无毒的尿素的循环。肝脏是尿素 合成的重要器官 。
6.一碳单位
指某些氨基酸在体内进行代谢的过程中产生含一个碳原子的基团。
五、简答题:
1.简述氨的来源和去路?
来源(1)氨基酸及胺的分解产生的;(2)肠道吸收的氨;
(3)肾小管上皮细胞分泌的;
去路:(1)合成尿素 (2)合成非必需氨基酸 (3)合成其他含N 化合物
2.能直接生成游离氨的氨基酸脱氨方式有哪些?各有哪些特点?
(1)氧化脱氨基作用:人体只有L-谷氨酸脱氢酶催化反应,其他D -氨基酸 氧化酶,L-氨基酸氧化酶不起作用。
(2)联合脱氨基作用:转氨基作用和L-谷氨酸脱氨基作用同时起作用,是肝脏 等器官的主要作用方式。
(3)嘌呤核苷酸循环:骨骼肌和心肌作用方式,原因是肌肉缺乏L-谷氨酸脱 氢酶,而腺苷酸脱氢酶活性高,催化氨基酸脱氨基反应。
3.绘图说明丙氨酸-葡萄糖循环的过程。
4.绘图说明尿素的生成过程。
六、论述题:
1.请计算1mol 乳酸碳骨架氧化后生成的ATP 摩尔数,并且与含有相同碳骨架的丙
氨酸彻底氧化为二氧化碳和水同时生成尿素后产生的ATP 数比较。
(1)乳酸脱氢变为丙酮酸,有NADH 生成;产生ATP 为3(2.5)mol; 丙酮酸氧化脱羧为乙酰CoA ,生成NADH ;产生ATP 为3(2.5)mol;
乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化为二氧化碳和水。生成ATP 为12mol 共产生ATP 为16~18mol.
(2)过程略。 丙氨酸分子生成16mol.
2.绘图说明蛋白质的体内的动态平衡及蛋白质中体内的代谢情况。
(1)血液氨基酸的来源及去路;
(2)脱氨基作用:
(3)脱羧基作用;
(4)氨的去路;
(5)α-酮酸的去路;
(6)氨基酸的个别代谢途径。
范文五:氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况
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? 重点、难点
第一节 蛋白质的营养作用 第二节 蛋白质的消化,吸取 第三节 氨基酸的一般代谢 第四节 个别氨基酸代谢
食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质,也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外,体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行,氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库
二、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程,是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶,其中以L-
谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨,但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用 由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强,是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化,在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用
转氨基作用:在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下, 某一 氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基 上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此,转氨基作用既属于氨基酸的分解过程,也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 +
图8-4 转氨基作用
除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应,它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase,GPT,又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic
oxaloacetictransaminase,GOT,又称AST)最为重要。它们催化下述反应。
转氨酶的分布很广,不同的组织器官中转氨酶活性高低不同,如心肌GOT最丰富,肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶,血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时,转氨酶大量释放,血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高,心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断,也可作为观察疗效和预后的指标。
各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下,α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上,生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸;而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上,生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6),可使转氨基反应可逆进行。
图
8-5 谷丙转氨酶和谷草转氨酶转氨基作用
图8-6 磷酸吡哆醛传递氨基的作用
(三)联合脱氨基作用
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行,从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸(α-ketoacid)的过程,称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨基的方式。
图8-7 联合脱氨基的作用
(四)嘌呤核苷酸循环
由于骨骼肌和心肌L谷氨酸脱氢酶活性较低,氨基酸不易借上述联合脱氨基作用方式脱氨基,但可通过转氨基反应与嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)的联合脱去氨基。在肌肉等组织中,氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸,天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用,生成腺苷酸代琥珀酸,后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。肌组织中富含的腺苷酸脱氢酶可催化AMP脱下来自氨基酸的氨基,生成的IMP及延胡索酸可再参加循环。由此可见,此过程实际上也是另一种形式的联合脱氨基作用。
图8-8
嘌呤核苷酸循环
(
五)非氧化脱氨基作用
个别氨基酸还可以通过特异脱氨基作用脱去氨基。如丝氨酸可在丝氨酸脱水酶的催化下脱水生成氨和丙酮酸,天冬氨酸酶催化天冬氨酸直接脱氨。
三、氨的代谢
体内氨主要自氨基酸代谢产生,氨是毒性物质,血氨增多对脑神经组织损害最明显。虽然氨在人体内不断产生,但肝脏有强大能力将氨转变为无毒的尿素,维持人血中氨在极低浓度(
(一)氨的来源和去路
1.来源
人体内氨的主要来源有:组织中氨基酸的脱氨基作用、肾脏来源的氨和肠道来源的氨。
图8-9 血氨的来源和去路
(1)氨基酸可经脱氨基反应生成氨 是体内氨的主要来源。此外,体内一些胺类物质也可分解释放出氨。
(2)肾脏来源的氨 主要来自谷氨酰胺分解。血液中的谷氨酰胺流经肾脏时,在肾远曲小管上皮细胞中经谷氨酰胺酶催化分解为谷氨酸和氨,其它氨基酸在肾脏分解过程中也产生氨。
(3)肠道来源的氨 一小部分来自蛋白质腐败作用,另一部分来自肠道菌脲酶对肠道尿素的分解。肠道产氨量大,每天可产生4g氨,并能被吸收入血。
因NH3比NH+’更容易透进细胞而吸收,当肠道内pH值低于6时,肠道内氨偏向于生成NH+,利于排出体外;肠道pH值较高时,肠道内的氨吸收增多。临床护理中给高血氨患者作灌肠治疗时,应禁忌使用碱性溶液如肥皂水灌肠,以免加重氨的吸收。为减少肾中NH3的吸收,也不能使用碱性利尿药。
2.去路
(1
)肝脏合成尿素。
(2)氨与谷氨酸合成谷氨酰胺。
(3)氨的再利用:参与合成非必需氨基酸或其它含氮化合物(如嘧啶碱)。
(4)肾排氨:中和酸以铵盐形式排出。
(二)氨的转运
组织在代谢过程中产生的氨必需经过转运才能到达肝脏或肾脏。机体将有毒的氨转变为无毒的化合物,在血中安全转运。氨在体内的运输主要有丙氨酸和谷氨酰胺两种形式。
1.丙氨酸—葡萄糖循环 肌肉蛋白质分解的氨基酸占机体氨基酸代谢库一半以上,肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基,生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝肝脏为肌肉提供了葡萄糖。
图8-10 丙氨酸-葡萄糖循环
2.谷氨酰胺的合成与运氨作用 谷氨酰胺的合成由谷氨酰胺合成酶(glutamine synthetase)催化,其合成需消耗ATP。谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
图8-11 谷氨酰胺的合成与运氨作用
主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨,是脑中解氨毒的一种重要方式,是氨的运输形式,也是氨的贮存、利用形式。临床上对氨中毒患者可服用或输入谷氨酸盐,以降低血氨的浓度。谷氨酰胺在肾脏分解生成谷氨酸和氨,氨与原尿H’结合形成铵盐随尿排出有利于调节酸碱平衡。
体内存在L—天冬酰胺酶将天冬酰胺水解为天冬氨酸和氨,由于某些肿瘤生长需要大量获得谷氨酰胺及天冬酰胺,谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶可作为抑肿瘤成分。如临床上常用天冬酰胺酶以减少血中天冬酰胺浓度,达到治疗白血病的目的。
(三)鸟氨酸循环与尿素的合成
体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。合成尿素的主要器官是肝脏,但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来完成的。催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。
尿素的生成分为三个阶段,首先是鸟氨酸与C02和氨结合生成瓜氨酸,然后瓜氨酸再与氨结合生成精氨酸,最后在精氨酸酶的作用
下,精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸再重复上述循环过程。每经过一次循环,一分子C02和两分子氨合成一分子尿素。
1.尿素生成的体合成过程如下:
(1)氨基甲酰磷酸的合成 氨基甲酰磷酸合成酶I(carbamoyl phosphate synthetaseI,CPS—1)催化氨和C02在肝脏线粒体中合成氨基甲酰磷酸。此为一耗能反应,需2分子ATP和Mg2+参与,N—乙酰谷氨酸(N—acetyl glutamatic acid,AGA)为CPS—工必需的变构激活剂。生成的含高能键的氨基甲酰磷酸有很强的反应活性。肝细胞中存在两种氨基甲酰磷酸合成酶,上述的CPS—工存在于肝细胞线粒体中,以NH3为氮源,产物用于合成尿素。而另一种CPS—Ⅱ存在于肝细胞胞液中,以谷氨酰胺为氮源,生成的氨基甲酰磷酸是嘧啶合成的前体。
(2)瓜氨酸的合成 线粒体中的鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl transferase,OCT)催化氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。借助线粒体内膜上的特异载体,鸟氨酸不断由胞液转进线粒体,而生成的瓜氨酸由线粒体转入胞液。
(3)精氨酸的合成 瓜氨酸进入细胞浆,由精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosucclnate
synthetase),催化瓜氨酸与天冬氨酸缩合,为尿素合成提供第二个氨基。反应需要ATP和Mg2’,生成产物精氨酸代琥珀酸。后者经过精氨酸代琥珀酸裂解酶(argininosucclnate, lyase)作用裂解生成精氨酸和延胡索酸。
反应中生成的延胡索酸在胞液中类似三羧酸循环相似反应,先生成苹果酸再脱氢生成草酰乙酸,后者再经转氨基作用接受多种其他氨基酸的氨基生成天冬氨酸,天冬氨酸作为氨基载体又可参与精氨酸生成反应。
(4)精氨酸水解及尿素的生成 肝细胞中的精氨酸酶催化精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。尿素合成的全过程可用图8—12表示。
图8-12 尿素合成的过程
2.尿素合成的特点
(1)合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行;
(2)合成一分子尿素需消耗四分子ATP;
(3)精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶;
(4)尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3,一个来源于天冬氨酸。
解除氨毒的主要方式是在肝脏中经鸟氨酸循环合成尿素。肝功能严重损害时,尿素合成障碍,氨在血中积聚导致水平增高。增高的血氨进入脑将引起脑细胞损害和功能障碍,临床上称为肝性脑病或肝昏迷。这可能由于脑主要利用谷氨酸合成谷氨酰胺来消除增高的氨,并消耗大量。—酮戊二酸氨基化以补充谷氨酸,使三羧酸循环因中间产物α—酮戊二酸的减少而减弱,脑组织缺乏ATP供能而发生功能障碍。肝中尿素合成途径的5个酶中任何一种有遗传性缺陷,也会导致先天性尿素合成障碍及高血氨。降低血氨有助于肝性脑病的治疗。
常用的降低血氨的方法包括减少氨的来源如限制蛋白质摄人量、口服抗生素药物抑制肠道菌;增加氨的去路如给予谷氨酸以结合氨生成谷氨酰胺等。
尿素的合成受多种因素的调控,主要影响因素如下:
1.食物的影响 如高蛋白膳食者尿素合成速度加快,排泄的含氮物中尿素占80一90%。
2.氨基甲酰磷酸合成酶I的调控 氨基甲酰磷酸合成酶I为尿素合成关键酶,N—乙酰谷氨酸是该酶必需的变构激活剂。精氨酸增加可作为激活剂增高N—乙酰谷氨酸合成酶活性,促进尿素合成。
3.鸟氨酸循环中酶系的调节作用 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶,其活性改变可调节尿素的合成速度。
四、酮酸的代谢
α—氨基酸经联合脱氨基作用或其它脱氨基方式生成的α—酮酸有以下去路。
(一)重新氨基化生成营养非必需氨基酸
(二)氧化生成CO2和水
从图8—13可以看出,α—酮酸先转变成丙酮酸、乙酰辅酶A或三羧酸循环的中间产物,可经过三羧酸循环彻底氧化分解,产生ATP供能。氨基酸可作为能源物质,但此作用可被糖、脂肪替代。
图
8-13 糖、脂、氨基酸代谢相互关联图
(三)转变生成糖和脂肪
从图8—13可见,多数氨基酸能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物,再经糖异生途径生成葡萄糖,这些氨基酸称为生糖氨基酸。亮氨酸能生成乙酰辅酶A转变为酮体,称为生酮氨基酸。少数氨基酸既能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物,也能生成乙酰辅酶A,这些氨基酸称为生糖兼生酮氨基酸。也可通过上述反应的逆过程合成营养非必需氨基酸。凡能生成乙酰辅酶A的氨基酸均能参与脂肪酸和脂肪的合成。
(四)糖、脂肪和蛋白质代谢的相互关系
糖在体内可以生成脂肪。糖代谢某些中间产物能参与合成营养非必需氨基酸;但氨基仍来自蛋白质的分解,而8种营养必需氨基酸也需要由食物提供,因此糖不能转变为完整的蛋白质。脂肪分解时仅生成的甘油可作为糖异生的原料转变为糖。脂肪酸不能转变为糖,
脂肪酸也不能转变成蛋白质。蛋白质在体内的主要功能是作为细胞的基本组成成分、补充组织蛋白质的消耗、更新组织蛋白质。剩余部分可转变为糖或脂肪在体内储存也可氧化分解供能,但这部分作用可由糖、脂肪替代,见图8—13。
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