范文一：氨基酸的理化性质

氨基酸的理化性质

１、两性解离及等电点

氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。

２、氨基酸的紫外吸收性质

芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。

３、茚三酮反应

氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在

570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。

范文二：氨基酸的理化性质

第二章 蛋白质(protein) 三、氨基酸的理化性质

（3）氨基酸的理化性质 2.2 肽 2.3 蛋白质的分子结构

氨基酸的两性解离与等电点 氨基酸的立体异构性及其吸收光谱 氨基酸的重要化学反应

两性解离

1、两性离子(dipolarrion，dipolar ion) 又 称为兼性离子（zwitterions），也称为偶极离 子，在同一个氨基酸分子上含有等量的正负两种 电荷，由于正负电荷相互中和而呈电中性 。 H H R－C－COOH NH2

中性分子形式

2、氨基酸的两性解离

氨基酸的解离方式取决于其所处的PH值环境。 H R－C－COOH NH3＋

阳离子pH=1

OHH+

H R－C－COONH3＋

PI

OHH+

H R－C－COONH2

R－C－COONH3＋

两性离子形式

阴离子pH=12

等电点

等电点（isoelectric point）(pI） 使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷 为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。 PHPI 氨基酸 负电荷

利用滴定曲线计算氨基酸的等电点

侧链R基不解离的中性氨基酸（有两个解离基团） pI=（pK1+pK2）/2。

丙氨酸

缬氨酸

1

有三个解离基团时：取两性离子两侧的pK均值

COOH CHNH3+ CH2 COOH

OHH+

COOCHNH3+ CH2 COOH

OHH+

COOCHNH3+ CH2 COOOHH+

COOCHNH3+ CH2 COO-

pK1=2.09

pK2=3.86

pK3=9.82

Asp

等电点特性的应用：当氨基酸处于等电点 时，氨基酸的溶解度是最小的,分离制取氨 基酸。

氨基酸的立体化学

氨基酸立体化学

H R－C－COOH NH2 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有 光吸收，但在远紫外区(

1.氨基酸的光学异构体

2.氨基酸的光吸收

20种氨基酸（甘氨酸除外）都具有不对称C原子，因 此有L-和D-两种类型的光学异构体。自然界的氨基 酸主要以L-型存在。

根据这一特性，可以用紫外分光光度计测定 蛋白质含量。

2

氨基酸化学反应

氨基酸化学反应

氨基酸的重要化学反应

茚三酮反应（ninhydrin reaction） ： α氨基酸及具有游离α-氨基的肽都产生紫色化 合物，而脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色的产物。 H R－C－COOH NH2

O C C C O OH OH + H2N CHCOOH R C O C C O H OH + RCHO + NH2 + CO 2

水合茚三酮

O C O C HO C C O + 2NH3 + H C C O O

还原茚三酮

O -NH4+O C C N C O O C C C + 2H2O

还原茚三酮 水合茚三酮

紫色物质

利用茚酸酮的反应可以定性或定量测定各种氨基酸

氨基酸化学反应

氨基酸化学反应

桑格反应（Sanger reaction） ： 氨基酸+DNFB----DNP-氨基酸（黄 色），在弱碱性溶液中。 2，4-二硝基氟苯（DNFB ）；应用 于鉴定多肽链氨基末端的氨基酸。

H

R－C－COOH

NH2

+

NO2

NO2 F

2，4-二硝基氟苯 NO2 NO2 NH— CH—COOH

+ HF

R

2，4-二硝基苯基氨基酸

氨基酸化学反应

艾德曼反应(Edma

n reaction)

艾德曼反应(Edman reaction) ，也称作艾德曼 降解法（Edman degradation） ；

异硫氰酸苯酯（PITC）+α-氨基酸 苯氨基硫甲酰氨 基酸 苯乙内酰硫脲（PTH）+少一个残基的肽（硝

基甲烷溶剂中用甲酸处理）。 用于鉴定多肽链中的N-末端的氨基酸。

3

肽键 （peptide bond）

2.2

肽(peptide)

由一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基 缩合脱水而形成的酰胺键, 称为肽键。 蛋白质中氨基酸连接的基本方式是肽键，是 蛋白质中的主键（main chain or backbone）.

肽（peptide）：由氨基酸靠肽键连接形成 的化合物。二肽（dipeptide）；寡肽 oligopeptide）: 少于十个氨基酸；多肽 (polypeptide) ：超过十个氨基酸。 氨基酸残基（residue）：多肽链中氨基酸 参与肽键形成，已经不是原来完整的氨基酸 分子。残基用某氨酰称呼。 主链（main chain）：由肽单位规则地重复 排列形成的肽链。

丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸

肽的书写方法：具有方向性 将含有α-氨基的氨基酸一端放在左边，称 其为N-末端或氨基末端；将含有α-羧基的 氨基酸放在右边，称为C-末端或羧基末端。 肽的命名：从肽链的游离氨基开始的，按照 氨基酸残基在肽链中出现的顺序而命名，残 基用氨酰来表示，如丙氨酸称为丙酰氨。

4

重要的天然寡肽

除了蛋白质水解产生多肽外，在生物中有许 多天然活性多肽：如某些抗生素和毒素。在 这里特别强调的是还原型的谷胱甘肽 （reduced glutathione），在动、植物抗 逆性中有重要的物学意义。 H2NC

α

HC

β

H2C

γ

SH CH2 O H2 - C–NH-CH-CONHCH2COOH

（半胱氨酸） （甘氨酸）

COOH

（谷氨酸）γ

还原型谷胱甘肽 （GSH）

γ Glu-Cys-Gly

S S

γ Glu-Cys-Gly

氧化型谷胱甘肽 （GSSG）

氨基酸主链碳原子编号

2.3 蛋白质的分子结构

蛋白质的结构层次

蛋白质的结构可分成: 一级结构（primary structure）、 二级结构（secondary structure）、 三级结构（tertiary structure）和 四级结构(qurternary structure) 。 二级与三级之间增加超二级结构（supersecondary structure）和结构域(structural domain)

5

蛋白质一级结构

蛋白质的一级结构指的是多肽链内氨基酸残 基从N－末端到C－末端的排列顺序，是蛋白 质最基本的结构，是蛋白质生物学功能多样 性的基础。 ?同一种蛋白质氨基酸的种类、数量和排列 顺序是特定的。

蛋白质一级结构的测定 Sanger 1955成功地测定了胰岛素二条多肽链上氨 基酸排列顺序。目前已有几千种蛋白质的一级结构 完全被测定出来。

一级结构是蛋白质功能多样性的基础

如果一级结构发生变化，往往导致生物功能 的变化。 如镰刀型血红蛋白（sickle cell anemia）

蛋白质二级结构

1. 构型和构象

构型（configuration）:立体异构体中取代 原子（基团）在空间的取向。构型改变涉及 共价键的形成与破坏。 构象（conformation）:分子中原子的三维 空间排列。单键旋转时取代基团可能形成的 不同的立体结构，仅涉及氢键的建立与破 坏，不涉及共价键的变化。

3.多肽链折叠的空间限制

肽键中C-N 的键长0.132nm，介于C-N （0.147nm）与C=N（0.127nm），具有双键性 质不能自由旋转。 肽键的4个原子和与之连接的两个α-碳原子在同一 个平面上，这一平面称为肽平面（peptide plane）、酰胺平面（amide plane） 蛋白质二级结构：是指多肽链主链在空间盘绕、 折叠所形成的立体结构形态。 二级结构基本类型：

1、α－螺旋体； 2、β－折叠； 3、β－转角 4、无规则卷曲

6

1、α－螺旋体（α-helix）

α－螺旋分为右手和左手两种螺旋 天然蛋白质中α－螺旋几乎都是右手螺旋。 如α-角蛋白。

毛发是3条α-螺旋构成的纤维状蛋白。

在α－螺旋体中，3.6个氨基酸残基旋转一周，每 个氨基酸残基上升间距0.15nm，螺距0.54nm （0.15×3.6=0.54）。 链中R基团分布在螺旋外侧。

其稳定性靠链内氢键联系。在α－螺旋体中每隔三个氨基酸残基可 形成一个氢键，氢键是每个氨基酸残基上的N－H氢和它前面第四个残 基上 C＝O氧之间形成的。

2、β－折叠（β－plated sheet）

β－折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为 0.35nm(反平行式，antiparallel)及0.325nm（平 行式，parallel）。 如蚕丝蛋白 链中R基团分布在片层的上下。 靠相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成的氢键维持。 相邻肽链的走向：平行或反平行。反平行更稳定

3、β－转角（β-turn）

多肽链中经常出现180度的回折。产生不很 稳定的环状结构。可以改变多肽链的走向。 球状蛋白中广泛存在的一种二级结构。 结构的维持靠第一个氨基酸残基的C=O与第 四个残基的N-H之间形成的氢键。

7

4、无规则卷曲

指多肽链主链既非螺旋、又非折叠片或转角 的没有一定规律的松散结构。

Ⅱ型β –转角的第三个残基总是Gly

超二级结构

超二级结构：是指多肽链上若干相邻的 构象单元彼此作用，进一步组合成有规 则的结构组合体，如α－螺旋—β－转 角—α螺旋，β－片层－α－螺旋－β －片层等。 （supersecondary structure）。

结构域

结构域：是指存在于球状蛋白质分子中的两 个或多个相对独立的、在空间上能辩认的三 维实体，每个由二级结构组合而成，充当三 级结构的构件。

结构域的大小变化很大。40-400氨基酸残基。 典 型的结构域具有特殊的功能，如用于结合小分子。 一个小的蛋白质可能有一个结构域构成。大的蛋白 质含有几个结构域。

8

蛋白

质三级结构

三级结构指的是多肽链在二级结构的基 础上，通过侧链基团的相互作用进一步 卷曲折叠，借助次级键维系而形成的特 定的立体构象.

维持三级结构的作用力：主要是次级键或非 共价键（氢键、离子键（盐键）、疏水键和 范德华引力）， 共价键（肽键和二硫键）。

血红蛋白（hemoglobin）

蛋白质四级结构

四级结构：指由相同或不同亚基按照一定排布

方式聚合而成的蛋白结构。

四级结构的蛋白质中每个球状蛋白称为亚基 （subunit）。 如血红蛋白（hemoglobin）:四聚体（成人 α2β2 ；胎儿α2γ2）

维持蛋白质空间结构作用力

单体蛋白：指由一条多肽链组成的蛋白质。 没有四级结构，如溶菌酶、肌红蛋白 寡聚蛋白质：由两个或多个亚基组成的蛋白 质，如血红蛋白 1、氢键：氢键是由多肽链中电负性很强的氮原 子或氧原子与N—H或O—H的氢原子之间相互作 用形成的一种吸引力。 氨基酸中的=NH亚氨基、--C=O羰基和--OH羟基 在蛋白质中可形成氢键。氢键对维持蛋白质空 间结构和保持蛋白质稳定性起着极其重要的作 用。

9

2、盐键：是存在于蛋白质中带有正、负电荷的侧 链基团之间的一种静电吸引作用。如谷氨酸R基中 的羧基；赖氨酸R基中的氨基；精氨酸R基上的胍基 和组氨酸中的咪唑基等。 3、疏水作用：是由氨基酸中的非极性疏水侧链基 团相互接近而形成的一种作用力，如缬氨酸、亮氨 酸、异亮氨酸和苯丙氨酸的侧链都是疏水基团，在 水介质中总是趋于避开水相而在分子内部形成疏水 区。

4、范德华引力：是分子间弱的作用力。 5、二硫键：二硫键是蛋白质三级结构中唯一的共 价键，它是由一条或两条多肽链中的两个半胱氨酸 残基的巯基氧化后形成的。 6、配位键：两个原子之间由单方面提供共用电子 对形成的共价键称为配位键。含有金属离子的蛋白 质中，金属离子与多肽链的连接往往是配位键。

蛋白质结构与功能的关系

同源蛋白质：指在不同的有机体中表现同一功能 的蛋白质。 不变残基和可变残基：同源蛋白质的氨基酸序列 中许多位置的氨基酸对于不同种属来说都相同称 为不变残基。其他部位的残基对于不同种属有相 当大的变化就，称为可变残基。 顺序同源性：同源蛋白的氨基酸序列中的这种相 似性称为顺序同源性。

第六节

蛋白质的重要性质

1. 蛋白质的胶体性质

天然蛋白质的分子量在1万到100万道尔顿之 间，可以分散悬浮在水溶液中，颗粒直径在 1－100nm范围内，与胶体颗粒相符。 所以蛋白质水溶液具有胶体特征：①布朗运 动，②光散射现象，③电泳现象，④不能透 过半透膜，⑤具有吸附能力。

为什么蛋

白质的水溶液是一种比较稳定的 亲水胶体？其原因有二：

这是由于蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如－ NH2 、－COOH、－CONH2 、－OH、－SH等， 和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，很容易 被吸附，在蛋白质颗粒表面形成一层高密度水膜或 称水化层。水膜的存在使蛋白质颗粒相互隔开，颗 粒之间不会因碰撞而聚集成大颗粒。 在非等电点状态时，相同蛋白质颗粒表面带有同性 电荷，使颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致 相互聚集。

2.蛋白质沉淀

概念：蛋白质分子由于脱水、失去电荷、变性 或生成难溶盐，而从溶液中沉淀析出。 由于蛋白质颗粒表面带有电荷和水化层，因此 在水溶液中呈稳定的亲水胶体。一旦两种因素 遭到破坏，即会发生聚集沉淀现象。 可以破坏水化膜干扰电荷使蛋白质发生沉淀的 试剂（即通常讲的蛋白沉淀剂）有： 中性盐 如硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析 沉淀一般不引起蛋白质变性。

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蛋白质盐溶与盐析现象：

蛋白质溶液中加入中性盐后，因盐的浓度不 同可产生不同的结果，低浓度盐时，蛋白质 表面吸附某种盐类离子，蛋白质溶解度增 加，称为盐溶现象。 高浓度盐可使蛋白质分子脱水并中和其电 荷，蛋白质因此而沉淀析出，称盐析现象。

有机溶剂 常用的有甲醇、乙醇、丙酮等，某些情况下称为 脱水剂。这些溶剂与水的亲和力大能够夺取蛋白质表面的 水分子而破坏水化膜。 重金属盐

Hg2+ 、Ag+ 、Pb2+ 等金属离子可与蛋白 质中带负电荷的基团形成不易溶解的盐而沉淀 。

蛋白质的pH大于等电点时，在溶液中呈负离子，可与重金 属盐离子结合而干扰表面电荷。 生物碱试剂 常用的有丹宁酸、苦味酸、磷钼酸、三氯乙酸、 磺基水杨酸等。

3. 蛋白质的两性解离和等电点

同氨基酸一样是两性电解质。 等电点：当溶液达到某一pH值时，蛋白质所 带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零， 在电场中既不向正极也不向负极移动，这时 溶液的pH值为该蛋白质的等电点（pI） 。 蛋白质等电点与它所含氨基酸的种类和数量 有关。 等电点时蛋白质的溶解度最小。

蛋白质 血红蛋白 肌红蛋白 胃蛋白酶 细胞色素C 等电点（PI） 6.8 7.0 1.0 10.65

电泳现象

蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中 可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为 电泳。 电泳的方向与速度与下列因素有关： ①电荷的正负性②电荷的多少③颗粒的大小与 形状。

4. 蛋白质变性与复性

在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部 原有的高级结构发生变化时，其理化性质和 生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致 一级结构的变化，这种

现象叫变性作用 。 蛋白质的变性作用如不过于剧烈，高级结构 松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素 后，可缓慢恢复原来的构象，并恢复原有的 理化性质和生物活性，这种现象称为复性 。

11

引起蛋白质变性的因素：

? 物理因素：高温、高压、超声波、剧烈振荡、搅拌、

X－射线、紫外线照射等。

? 化学因素：强酸、强碱、脲素、胍、去垢剂、重金

属盐、三氯乙酸、乙醇等

蛋白质变性后，某些特性会发生改变： （1）生物活性丧失（构象改变）； （2）溶解度降低、粘度增大、扩散系数变 小等； （3）疏水基团外露，导致光学性质变化； （4）对蛋白酶降解的敏感性增大。

5. 蛋白质的呈色反应

双缩脲反应 (biuret reaction) ： 双缩 脲反应是测定肽键（-C0-NH-）特性的反 应，蛋白质在碱性溶液中能与硫酸铜生成兰 紫色或紫红色物质。 双缩脲（NH2－CO－NH－CO－NH2）也有此反 应，因此而得名。 Folin-酚试剂反应 蛋白质在碱性条件下与 铜、磷钼酸－磷钨酸试剂（Folin试剂）反 应，生成蓝色物质。此法为双缩脲反应的改 良法，灵敏度比双缩脲法高100倍。参加反 应的基团：Tyr。 考马斯亮蓝试剂反应 考马斯亮蓝在游离状 态下呈红色，与蛋白质结合后呈蓝色，灵敏 度比Folin－酚法高4倍。

米伦反应（Millon reaction）:蛋白质溶液 中加入米伦试剂（硝酸汞、亚硝酸汞、硝酸 及亚硝酸的混合液），后加热，即有砖红色 沉淀析出。参加反应的基团：Tyr。 乙醛酸反应（Hopkins-cole reaction）:浓 硫酸加入到蛋白质与乙醛酸的混合液中，形 成两层。在两层交界处有紫色环出现。参加 反应的基团：含色氨酸的蛋白质。

水合茚酸酮反应： 游离的氨基，蓝紫 色 黄色反应：Phe、Tyr、Trp，浓硝酸及 氨，黄色 桔黄色 醋酸铅反应：-S-S-或-SH集团，黑色沉 淀

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5. 蛋白质紫外吸收：

在280nm处有吸收峰； 紫外吸收法 测定较纯蛋白质常用方法， UV280nm。

第七节 蛋白质分离提纯的一般原则

一般原则：蛋白质在细胞中以复杂的混合物 形式存在，要想得到一个纯蛋白质绝非易事。 蛋白质提纯的总目标是增加产品浓度，提高 产品的生物活性及产量。分离提纯某一特定 蛋白质基本程序分为前处理、粗分级、细分 级三大步，所有操作在0－4℃范围内进行。

1. 根据分子量大小不同的分离方法

透析和超过滤 透析袋、半透膜或离心。 密度梯度离心（density gradient centrifugation）蔗糖浓度梯度、离心、颗 粒沉降到与自身密度相等的介质浓度时停止 沉降、呈区带。 凝胶过滤（gel filtration 分子筛作用） 葡聚糖凝胶，大分子先下来，小分子滞后。

2. 利用溶解度差别的分离方法

等电

点沉淀和pH值控制 蛋白质的盐溶和盐析法 有机溶剂分级法

3. 根据电荷不同的分离方法

电泳法(electrophoresis) 电泳：带电颗粒在电场中的泳动。不同蛋白质 荷电量不同，泳动速度不同，彼此得以分开。

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4.根据生物学特异性的分离方法

亲和层析（affinity chromatography）： 某些蛋白质能够与其相应的专一性配基进行 特异性的非共价的可逆性结合，先将未结合 的蛋白质洗脱下来，变换流动相，再将被结 合的蛋白质洗脱下来。 激素与受体蛋白，抗原与抗体互为配基。

蛋白质分子量的测定

分子量（kD） 残基数目 胰岛素（牛） 核糖核酸酶 肌红蛋白 5.7 12.6 16.9 51 124 120 153 574 800 336500 肽链数目 2 1 1 1 4 4 2130

溶菌酶（卵清） 13.9 血红蛋白（人） 64.5 己糖激酶（酵母）96.0 烟草花叶病毒 40000.0

沉降法 沉降系数（S）：物质颗粒在单位离心场中 的沉淀速度为恒定值1 S=1×10-13s 如45S 18S 5S 5.8S核糖体rRNA

凝胶过滤（gel filtration） SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDSpolyacrylamide） SDS（十二烷基硫酸钠）是一种去污剂，使 蛋白质变性，使蛋白质分子上带上大量的强 负电荷，并使蛋白质分子形状都变成短棒 状，消除了蛋白质原有电荷和形状的差异， 这样蛋白质的速度只取决于蛋白质分子量的 大小。

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范文三：氨基酸的理化性质

生化

1. 氨基酸的理化性质 两

性解离等电点 紫外吸收

核酸的紫外吸收最大值

2. 蛋白质的分子结构

一级 顺序 肽键二硫键

二级主链氢键 三级全部疏水作用离子键氢键范德华力 四级亚基氢键离子键

3. 蛋白质的变性

空间构象破坏 理化性质改变 生物活性丧失

4. DNA 双螺旋结构

反向 平行 互补 双链 = =

手螺旋

横 纵

5. 转运 RNA 结构

稀有碱基

茎环结构 二级

三级

6. DNA 变性

氢键断裂 只改变二级 不改变核苷酸排列

增色效应 解链吸光值增加

融解温度 Tm 紫外吸收值达最大的 %时的温度

7. 酶结构

结合酶 酶蛋白

辅助因子 辅酶

辅基

必需集团 活性中心 结合集团

催化集团

8. 值等于

2005Y25,一个简单的酶促反应,当[S] Km

A,反应速度最大 B,反应速度太

慢难以测出 C,反应速度与底物浓

度成正比 D,增加底物浓度反应速

1

度不变 E,增加底物浓度反应速度

降低时

9. 可逆性抑制

竞争性 非竞争性 反竞争性 Km

丙二酸 琥珀酸脱氢酶 琥珀酸

磺胺 二氢叶酸合成酶 对氨基苯甲酸

2

10. 变构酶

速度方程式 米氏方程,呈 型曲线

多为

多亚基构成, 亚基, 亚基: 中心, 中心:

11. 同工酶

催化化学反应 ,分子结构理化性质免疫学性质 乳酸脱氢

LDH1 LDH2 LDH3 LDH5 酶

肌酸激酶 CK1 CK2 CK3

12. 糖酵解的调节

6-磷酸果糖激酶-1 激活 AMP、ADP 1,6-双磷酸果糖: :、2,6-双磷酸果糖: :

抑制 ATP、柠檬酸

丙酮酸激酶 激活 1,6-双磷酸果糖

抑制 ATP、丙氨酸

己糖激酶 抑制 长链脂酰 CoA

13. 底物水平磷酸化

1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油酸 磷酸甘油酸激酶

磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸 丙酮酸激酶

琥珀酰 CoA 琥珀酸 琥珀酰 CoA 合成酶 脱氢

琥珀酸 延胡索酸 琥珀酸脱氢酶

14. 糖异生

己糖激酶 葡萄糖-6-磷酸酶

6-磷酸果糖激酶-1 果糖双磷酸酶-1

丙酮酸激酶 丙酮酸羧化酶

磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

乙酰 CoA 丙酮酸羧化酶

丙酮酸脱氢酶

15. 脂酸 氧化

限速酶 肉碱脂酰转移酶 I

过程 脱氢 加水 再脱氢 硫解 、NADH+、乙酰 CoA

16. 能量计算

17. 酮体

生成关键酶 羟甲基戊二酸单酰 CoA 合成酶 肝内生成,肝外利用:肝脏没有 :

3

18. 脂酸合成 原料

关键酶 乙酰 CoA 羧化酶 激活

抑制

19. 胆固醇 原料 分子乙酰 CoA、 分子 ATP 及 分子 NADPH+

限速酶 HMG CoA 还原酶

20. 胆固醇的转化

胆汁酸: : 类固醇激素 7-脱氢胆固醇:维生素:

21. 呼吸链 递电子体

不递氢 递氢体

也递电子

2. 细胞色素 2

23. 抑制剂

呼吸链抑制剂 鱼藤酮 粉蝶霉素 A 异戊巴比妥

Cyt 与 Cyt 抗霉素 A 二巯基丙醇

CO

解偶联剂 与 脱离 二硝基苯酚

24. 高能化合物

磷酸肌酸 磷酸烯醇式丙酮酸 乙酰磷酸 ATP GTP UTP CTP 乙酰 CoA

25. 脱氨基作用

转氨酶 氧化脱

氨基 嘌呤核苷

酸循环

26. 氨的转运

丙氨酸-葡萄糖循环

谷氨酰胺

27. 鸟氨酸循环

限速酶

氨基甲酰磷酸合成酶 CPS-I 变构激活剂

生成一份子尿素需要消耗 个高能磷酸键

瓜氨酸 精氨酸 鸟氨酸

28. 脱羧基作用

氨基酸脱羧酶

氨酸 -氨基丁酸

氨酸 牛磺酸

氨酸 组胺

氨酸 5-羟色胺酸

氨酸 腐氨 精脒 精胺

4

29. 一碳单位

30. 苯丙氨酸和酪氨酸代谢

苯丙氨酸 酪氨酸 多巴 多巴胺 去甲肾上腺素 肾上腺素

黑色素

对羟本丙酮酸 延胡索酸

乙酰乙酸

苯丙酮酸

31. 核苷酸合成原料和分解产物

嘌呤原料 天冬氨酸 谷氨酰胺 CO2 一碳单位 甘氨酸

嘧啶原料天冬氨酸谷氨酰胺CO2

嘌呤产物 尿酸: , , , :

嘧啶产物 -丙氨酸: , :

-氨基异丁酸: :

32. 脱氧核苷酸的生成

在 磷酸核苷:N P:上进行:N 代表 A、G、U、C:

dTMP 由 甲基化生成

33. 抗代谢物

嘌呤类似物 6-巯基嘌呤: : IMP AMP GMP

氨基酸类似物氮杂丝氨酸::UTP CTP

叶酸类似物 氨碟令 氨甲喋呤: : dUMP dTMP

嘧啶类似物 5-氟尿嘧啶: : dUMP dTMP

次黄嘌呤类似物 别嘌呤醇: : IMP 尿酸

阿糖胞苷 CDP dCDP 34. DNA 复制的酶学 DNA 聚合酶 解螺旋酶 引物酶 单链 DNA 结合蛋白

DNA 拓扑异构酶 DNA 连接酶

DNA 聚合酶

延长 修复

原核 DNA-pol DNA-pol

真核 DNA-pol DNA-pol

除了 DNA-polIII 只有 外切酶活性,其余都有双向外切酶活性 拓扑酶

I

II

催化 3,5 磷酸二酯键

DNA 聚合酶 RNA 聚合酶 DNA 连接酶

DNA 拓扑异构酶 逆转录酶 引物酶

5

35.DNA 生物合成过程

起始

DnaA 辨别起始点 DnaB: : 解螺旋 SSB 稳定单链

DnaG: : 合成短链 RNA 引物:提供 末端:

终止后冈崎片段的连接

水解引物 填补空隙 连接缺口

36. RNA 聚合酶 亚基 辨认起始点

转录延长仅需要核心酶

RNA 聚合酶 I II III

S-rRNA S-rRNA,tRNA,snRNA

37. 转录后修饰

mRNA 帽子结构 聚腺苷酸尾巴 mRNA 的剪接

tRNA 剪切: : 剪接: :

添加: : 化学修饰: :

外显子

内含子

38. 遗传密码的特点

起始密码

终止密码

39. 乳糖操纵子

三个结构基因

一个操纵序列 阻遏蛋白 一

个启动序列 RNA 聚合酶

一个调节基因 阻遏蛋白

40. 顺式作用元件

启动子 启动子是 的结合位点

至少包括 转录起始点和 以上的功能组件

TATA 盒是 的结合位点

41. 重组 DNA 技术常用工具酶

限制性核酸内切酶 DNA 连接酶 DNA 聚合酶 I Klenow 片段 反转录酶

6

7

范文四：氨基酸的性质

（1） 氨基酸的基本性质

Amino Acid Fundamental Properties

Mr(-H2O)——减去1分子水之后的相对分子质量； pKa——氨基酸的支链解离常数；

pI——在25℃时氨基酸的等电点，即当其在某一pH值时，氨基酸所带正电

荷与负电荷相等，此时净电荷为零，此pH值就称为氨基酸的等电点； 溶解度——在25℃时100克水中溶解的氨基酸克数，单位为g/100g。

氨基酸的基本性质

1

（2） 氨基酸的系统名称、出现频率与分子式

Systematic Names、Occurrences and Formulae of Amino Acids

氨基酸的系统名称、出现率与分子式

2

(3) 氨基酸的标准热力学数据

Standard Thermodynamic Data of Amino Acids

下表中的标准热力学数据是以温度25.0℃（298.15K）处于标准状态的1摩尔纯物质为基准的。物质状态表示符号为：g——气态，l——液态，cr——晶体。

Θ

△Hf——物质的标准生成焓（298.15K），单位为kJ/mol；

Θ

△Gf——物质的标准生成Gibbs自由能（298.15K），单位为kJ/mol； Θ

S——物质的标准熵（298.15K），单位为J/(mol?K)；

CpΘ——物质的常压热容（298.15K），单位为J/(mol?K)。

氨基酸的标准热力学数据

3

4

范文五：氨基酸的性质

氨基酸的性质

Amino Acid Properties

（1） 氨基酸的基本性质

Amino Acid Fundamental Properties

M r(-HO) ——减去1分子水之后的相对分子质量；

2

pK a ——氨基酸的支链解离常数；

pI ——在25℃时氨基酸的等电点，即当其在某一pH 值时，氨基酸所带正电

荷与负电荷相等，此时净电荷为零，此pH 值就称为氨基酸的等电点； 溶解度——在25℃时100克水中溶解的氨基酸克数，单位为g/100g。

氨基酸的基本性质

（2） 氨基酸的系统名称、出现频率与分子式

Systematic Names、Occurrences and Formulae of Amino Acids

氨基酸的系统名称、出现率与分子式

(3) 氨基酸的标准热力学数据

Standard Thermodynamic Data of Amino Acids

下表中的标准热力学数据是以温度25.0℃（298.15K ）处于标准状态的1摩尔纯物质为基准的。物质状态表示符号为：g ——气态，l ——液态，cr ——晶体。

Θ

△H f ——物质的标准生成焓（298.15K ），单位为kJ/mol； Θ

△G f ——物质的标准生成Gibbs 自由能（298.15K ），单位为kJ/mol； S Θ——物质的标准熵（298.15K ），单位为J/(mol?K) ；

C p Θ——物质的常压热容（298.15K ），单位为J/(mol?K) 。

氨基酸的标准热力学数据

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